Le prion, une affaire de forme

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La théorie selon laquelle une protéine dont la structure est modifiée peut
devenir infectieuse et engendrer une maladie neurodégénérative vient d’être confirmer, une nouvelle fois, par les travaux de Monsieur Prion américain, Stantey Prusiner. Ce dernier a, en effet, montré qu’en isolant une molécule normale (PrP) du prion puis en la soumettant à des modifications de forme, on pouvait, en la réinjectant dans le cerveau sain d’une souris, provoquer une réaction en chaîne menant à une dégénérescence cérébrale.

Le prion, une affaire de forme

Le prion est une protéine dont la forme dénaturée serait à l’origine de
maladies neuro-dégénératives telles que la maladie de Creutzfeldt-Jakob
(MCJ), ou l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB). Toutes ces pathologies se traduisent par une détérioration inéluctable du tissu cérébral qui ressemble de plus en plus à une éponge.

En octobre 1997, Stanley B. Prusiner, chercheur à l’Université de
Californie, San Francisco, recevait le prix Nobel de Médecine pour ses
travaux sur un nouveau principe biologique d’infection : le Prion. Depuis,
il n’a cessé d’étudier cette molécule.

Déjà en juin dernier, des chercheurs français de l’Inserm et du CNRS voulant
vérifier l’hypothèse de Prusiner, avaient réussi à reproduire, en
laboratoire, les changements de structure de la protéine prion qui la
rendent pathogène. L’exercice s’avère très difficile. Ils ont eu recours aux
hautes pressions pour modifier le repliement de la molécule.

Les travaux de Stanley Prusiner et de son équipe, publiés dans la revue
science du 30 juillet, sont considérés par l’ensemble de la communauté
scientifique comme étant convaincants et incontestables. Une simple protéine
peut donc être responsable de graves maladies et entraîner des troubles
neuronaux.

Olivier Frégaville-Arcas

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