Alzheimer : une maladie crainte par les Français

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La peste, le choléra ou encore le cancer. C’est ce que la maladie d’Alzheimer évoquait au grand public lors d’une étude menée en 2008 par l’Institut national de prévention et d’éducation pour la santé (Inpes).

« Pour les Français que nous avions interrogés, Alzheimer représentait un vrai fléau, avoue Stéphanie Pin, responsable du pôle populations et cycles de vie à l’Inpes. Ils indiquaient également que, contrairement au cancer, on ne connaît pas les facteurs de risques de cette pathologie.

Et que puisqu’il n’existe pas de moyen pour se protéger comme c’est le cas avec le sida par exemple, cette maladie relève de la loterie ». L’association France Alzheimer confie qu’elle n’avait pas été très étonnée par ces résultats. « Comme il n’existe pas de traitements, mais uniquement des médicaments symptomatiques, il est normal que celle maladie soit décrite de manière dramatique », relève sa présidente, Marie-Odile Desana.

Cette année, dans le cadre du plan Alzheimer 2008-2012, des enquêtes d’opinion ont été mises en place dans le but de mieux connaître le regard porté sur la maladie. L’Inpes a ainsi interrogé 2 013 personnes du grand public ainsi que des aidants volontaires (des proches de malades) et des professionnels du soin et de l’aide à domicile. « Les références à la peste et au choléra que nous avions entendues en 2008 apparaissent beaucoup moins, note Stéphanie Pin.

En revanche, la perte de mémoire (à 54%) et la dépendance reviennent beaucoup (12%) ». Les aidants associent à la maladie la perte de mémoire à 65% et à 55% la dépendance. Les professionnels citent eux, à 73% la dépendance, à 50% la perte des capacités intellectuelles et à 43% les pertes de mémoire. « Il est clair que pour le grand public Alzheimer signifie perte de mémoire.

Or ce n’est qu’une des conséquences de la maladie avec les troubles du comportement et de l’humeur, insiste Marie-Odile Desana. Mais cette perte de la mémoire signifie altération de l’identité, du souvenir. Quand le malade ne reconnaît plus l’aidant alors que celui-ci est un membre de la famille, la situation peut-être très cruellement ressentie. »

La stigmatisation est importante. Ainsi un tiers de l’échantillon déclare qu’il se sent -ou se sentirait- mal à l’aise face à une personne atteinte de la maladie. Ce sont, une fois encore, les personnes âgées qui expriment le plus leur malaise. Les aidants proches sont moins nombreux dans ce cas même si 37% d’entre eux confient s’être déjà sentis exclus par la pathologie de leur proche. Pour 14%, cette situation se présente souvent. Ce sont d’ailleurs les membres de la famille ou les amis qui sont à l’origine de ce sentiment. « Les proches de malades le disent : c’est une maladie qui exclut de la vie sociale », relève Stéphanie Pin.

Autant de raisons qui doivent conduire à poser un diagnostic le plus tôt possible, selon l’association France Alzheimer. « Car il est alors possible de mettre en place une prise en charge médico-sociale avec des ateliers adaptés pour maintenir les facultés existantes, estime Marie-Odile Desana. Il est important de dire que la famille et les malades peuvent encore connaître des moments de bonheur. »

« Connaît-on les causes de la maladie d’Alzheimer ? »

Frédéric Checler, spécialiste de la biologie cellulaire et moléculaire du vieillissement cérébral à l’Institut de pharmacologie moléculaire et cellulaire de Nice, a répondu.

La maladie d’Alzheimer a été décrite il y a maintenant plus de cent ans et, pendant de longues années, les seules avancées notables sur la connaissance de la maladie concernaient la description anatomique des lésions cérébrales qui envahissent le cerveau des personnes affectées par ce syndrome neurodégénératif. Ainsi ont été décrites les plaques séniles et les dégénérescences neurofibrillaires.

Les plaques séniles apparaissent bien souvent avant l’apparition des déficits cognitifs, alors que les dégénérescences neurofibrillaires sont plus tardives et associées à de nombreuses pathologies dégénératives, sans spécificité pour la maladie d’Alzheimer. Ce n’est qu’il y a un peu plus de vingt ans que la biologie cellulaire a permis d’identifier les constituants majeurs des plaques séniles, le peptide amyloïde, et des dégénérescences neurofibrillaires, la protéine Tau.

La révolution de la biologie et de la génétique moléculaires a permis d’établir la contribution du peptide amyloïde dans l’origine de la maladie d’Alzheimer. En effet, l’examen comparatif de cerveaux de malades ayant développé une maladie de type « sporadique » (c’est-à-dire à début tardif après 65 ans et à évolution lente), et de cerveaux de cas génétiques (ou cas familiaux à début précoce et évolution généralement rapide), a montré que tous présentaient des niveaux élevés de peptides amyloïdes. Cette observation n’est sans doute pas la démonstration formelle que le peptide amyloïde seul serait le déterminant causal de la maladie, mais elle indique tout au moins sa contribution notoire à l’apparition de la maladie.

De manière intéressante, les diverses stratégies thérapeutiques envisagées et testées dans des essais cliniques concernent directement ou indirectement le peptide amyloïde.

Il faut noter que si le peptide amyloïde contribue à la maladie, de nombreux facteurs « extérieurs » pourraient amplifier ou atténuer son potentiel toxique La preuve ? Des patients portant la même mutation génétique peuvent développer la maladie avec un âge de début variant de plusieurs décennies. Il existe donc des facteurs « environnementaux » et des facteurs de risque génétiques qui rendent les individus plus ou moins « susceptibles » au développement de la maladie.

Il demeure que toute stratégie visant à stabiliser les niveaux de peptides amyloïdes ou à en arrêter la production présente le potentiel de ralentir ou de bloquer l’apparition ou le développement de la maladie. De nouveau, la biologie cellulaire et la biologie moléculaire ont récemment permis des avancées importantes dans la compréhension des mécanismes sous-tendant la formation du peptide amyloïde. En effet, on savait que le peptide amyloïde était formé à partir d’une protéine plus grande, « découpée », supposait-on, par une ou plusieurs enzymes.

Ce n’est qu’en 1995 et 1999 que les deux enzymes nécessaires à la production du peptide amyloïde ont été formellement décrites. Depuis cette découverte, environ quinze années sont passées avec leur cortège de découvertes fondamentales sur la biologie de ces enzymes, qui ont permis l’élaboration de modèles animaux plus ou moins fidèles de la maladie. Cependant, ces travaux n’ont pas encore débouché sur les « molécules médicaments » espérées visant à bloquer la production du peptide amyloïde chez l’homme.

Le challenge est de développer des « drogues » capables de réduire l’activité de ces enzymes sans effets secondaires drastiques. Une alternative est de « neutraliser » le peptide amyloïde produit en excès lors de la pathologie. Ici encore, des efforts importants concernent de possibles approches vaccinales. De nombreux essais sont actuellement en cours dont les résultats devraient être disponibles d’ici à quelques mois.

En conclusion, il est sans doute peu de pathologies où l’étendue des connaissances obtenues en une quinzaine d’années est aussi considérable. Nous avons le suspect ! Il existe sans doute des complices ! Le dénouement n’est pas encore avéré, mais l’enquête avance vite car la communauté scientifique et les décideurs politiques ont compris l’importance fondamentale, sociétale et humaine de circonscrire au plus vite un fléau qui correspond sans doute à la menace primordiale de santé publique pour les générations futures de nos sociétés occidentales vieillissantes.

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