Le prion, une affaire de forme
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La théorie selon laquelle une protéine dont la structure est modifiée peut devenir infectieuse et engendrer une maladie neurodégénérative vient d’être confirmer, une nouvelle fois, par les travaux de Monsieur Prion américain, Stantey Prusiner. Ce dernier a, en effet, montré qu’en isolant une molécule normale (PrP) du prion puis en la soumettant à des modifications de forme, on pouvait, en la réinjectant dans le cerveau sain d’une souris, provoquer une réaction en chaîne menant à une dégénérescence cérébrale.
Le prion, une affaire de forme
Le prion est une protéine dont la forme dénaturée serait à l’origine de maladies neuro-dégénératives telles que la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), ou l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB). Toutes ces pathologies se traduisent par une détérioration inéluctable du tissu cérébral qui ressemble de plus en plus à une éponge.
En octobre 1997, Stanley B. Prusiner, chercheur à l’Université de Californie, San Francisco, recevait le prix Nobel de Médecine pour ses travaux sur un nouveau principe biologique d’infection : le Prion. Depuis, il n’a cessé d’étudier cette molécule.
Déjà en juin dernier, des chercheurs français de l’Inserm et du CNRS voulant vérifier l’hypothèse de Prusiner, avaient réussi à reproduire, en laboratoire, les changements de structure de la protéine prion qui la rendent pathogène. L’exercice s’avère très difficile. Ils ont eu recours aux hautes pressions pour modifier le repliement de la molécule.
Les travaux de Stanley Prusiner et de son équipe, publiés dans la revue science du 30 juillet, sont considérés par l’ensemble de la communauté scientifique comme étant convaincants et incontestables. Une simple protéine peut donc être responsable de graves maladies et entraîner des troubles neuronaux.
Olivier Frégaville-Arcas
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